酶动力学，又被称为酶催化动力学、酶反应动力学或酵素动力学，是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究，可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。当酶结合多个底物，如二氢叶酸还原酶（右图所示）时，酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如，结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下，确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。1902年，维克多·亨利（Victor Henri）提出了对酶动力学进行定量的理论，但是由于忽略了溶液中氢离子浓度的影响，他的实验结果无法验证这一理论。在1909年，Peter Lauritz Sørensen提出了对数的pH尺度并引入“缓冲”这一概念后，德国化学家Leonor Michaelis和他的加拿大博士后Maud Leonora Menten重复了Henri的实验，实验结果肯定了Henri所提出的方程。这一方程被称为Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics，中文对应名称为米氏方程。这一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所进一步发展，此二人所提出的动力学方程至今仍得到广泛使用。多层基板的反应，后续复杂的速率方程描述如何衬底的约束，以及以何种顺序。一个很重要的目的测量酶动力学是确定化学机制的一种酶反应，即该序列的化学步骤变换到基板产品。酶抑制剂是减少或消除酶活性的分子，而酶活化剂是增加酶的催化速率的分子。这些相互作用可以是可逆的（即取消该抑制剂恢复酶活性）或不可逆的（即抑制剂永久地失活酶）。